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Proteinstrukturen

Primärstruktur

Die Primärstruktur eines Proteins ergibt sich aus der Anzahl der Aminosäuren und der Aminosäuresequenz (Abfolge der Aminosäuren).


Ausschnitt aus der Primärstruktur eines Proteins

Die erste Analyse der Primärstruktur erfolgte 1951 an dem Hormon Insulin. Es dient im Körper zur Regulierung der Glucosegeaufnahme aus dem Blut in die Zellen.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur wurde entdeckt, als man die Struktur der Peptide genauer untersuchte. Dabei fand man heraus, das sich bestimmte räumliche Strukturen regelmäßig wiederholen. Es wurden zwei wesentliche Strukturen festgestellt.
1. Die α-Helix, bei der sich die Peptidkette in einer rechts drehenden Schraubenlinie anordnet. Die Windungen sind über Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.


α-Helix-Struktur eines Proteins

2. Die β-Faltblattstruktur, bei der sich die Peptidkette (gelb) zickzackförmig gefaltet anordnet. Die Peptidkette ist aufgrund der gewinkelten Peptidbindung zickzackförmig. Die nebeneinander verlaufenden Bereiche der Peptidkette werden auch bei dieser Anordnung über Wasserstoffbrückenbindungen (gestrichelte Linien) stabilisiert.


β-Faltblattstruktur eines Proteins

Tertiärstruktur

Ein Proteinstrang besteht oft aus α-Helices und β-Faltblattstrukturen. Besteht er aus mindestens zwei miteinander verbundenen Sekundärstrukturen so nennt man das Tertiärstruktur.

Quartärstruktur

Lagern sich mehrere Tertiärstrukturen zu einem sehr großen Molekülkomplex zusammen, so spricht man von der Quartärstruktur. Oft lagern sich die Tertiärstrukturen um ein Zentralion an.
Ein Beispiel dafür ist das Insulin.


Insulin Molekül (Hexamer)
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